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ストリッピングによるタンパク質の活性検出が可能なビオチン化阻害剤
ペプチド型のプロテアーゼ阻害剤の多くは，プロテアーゼの活性部位と相互作用します。これらの阻害剤をプロテアーゼに結合させると，マクロ希釈やタンパク質の変性によって阻害剤を取り外す必要があります。一方，ヒト免疫不全ウイルス1型（HIV-1）プロテアーゼ阻害剤であるKNI12931,2)をビオチン化したKNI1293ビオチンは，プロテアーゼとの結合後にストレプトアビジンによる取り外し（ストリッピング）が可能です3)。このようなビオチン化プロテアーゼ阻害剤とストレプトアビジンとの結合切り替え現象を利用して，プロテアーゼ関連疾患の活性研究へ応用されることが期待されます。
関連製品
引用文献
- 1) Small-Sized Human Immunodeficiency Virus Type-1 Protease Inhibitors Containing Allophenylnorstatine to Explore the S2‘ Pocket
- 2) Antimalarial activity enhancement in hydroxymethylcarbonyl (HMC) isostere-based dipeptidomimetics targeting malarial aspartic protease plasmepsin
- 3) Acquired Removability of Aspartic Protease Inhibitors by Direct Biotinylation
