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CAS RN: | 제품번호: R0226
Recombinant Laetiporus sulphureus lectin N-Terminal Domain (= rLSL-N) expressed in Escherichia coli
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제품보충정보:
[Handling Notes]
Avoid multiple freeze-thaw cycles. Add some preservative, e.g. sodium azide upon opening for the first time, and store at 2-10 °C.
Product Information
Product code: R0226
Product name: Recombinant Laetiporus sulphureus lectin N-Terminal Domain (= rLSL-N) expressed in Escherichia coli
Quantity: 1 ml per vial (1 mg/1 ml: Lowry method)
Product form: Purified recombinant LSL-N, Liquid
Buffer: Phosphate buffered saline [PBS] (-), pH7.4
Molecular Mass: 17 kDa
Preservative : None
Stabilizer: None
Description
The rLSL-N is an N-terminal domain of carbohydrate-binding protein (Lectin) derived from Laetiporus sulphureus. The rLSL-N gene product is expressed in Escherichia coli. This lectin preferably binds to [Galβ(1-4)GlcNAc, poly LacNAc] glycan epitopes. Consequently, rLSL-N exhibits a weak hemagglutination activity to a rabbit reticulocyte through the glycan binding to subsites of the lectin.
Storage
Store at -20°C to -80°C. Avoid repetitive freezing and thawing. After thawing the product, it’s recommended to store at 2-10°C with an additional preservative (e.g., 0.02-0.05% [w/v] sodium azide).
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L0169 Lectin, Fucose specific (= AOL) from Aspergillus oryzae (5mg/mL, PBS pH6.5)
| 제품번호 | R0226 |
| 물리적 상태 (20 ℃) | Liquid |
| 보관 조건 | Frozen (-20°C) |
| 피해야 할 조건 | Heat Sensitive |
규격표
| Appearance | Colorless to Light yellow to Light orange clear liquid |
| Concentration(Lowry method) | 0.9 to 1.5 mg/mL |
| Molecular weight | 10000 to 25000(SDS-PAGE) |
| Hemagglutination activity | max. 500 micro g/mL(pH7.2) |
물성치(참고치)
GHS
법규 정보
운송 정보
| HS 번호* | 3504.00-000 |
Application
Recombinant lectin
References
- Molecular cloning, expression, and characterization of novel hemolytic lectins from the mushroom Laetiporus sulphureus, which show homology to bacterial toxins
- Structural analysis of the Laetiporus sulphureus hemolytic pore-forming lectin in complex with sugars
- High-resolution structural insights on the sugar-recognition and fusion tag properties of a versatile β-trefoil lectin domain from the mushroom Laetiporus sulphureus
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